1．SAA的分子结构：

SAA是一种由多基因编码合成的急性时相反应蛋白。SAA基因位于11号染色体短臂，大小为kb。人的SAA家族有4个成员：SAA1、SAA2、SAA3和SAA4。根据体内表达情况，SAA1和SAA2基因合成SAA1和SAA2蛋白，称为急性期SAA（acuteSAA，A-SAA），在急性时相期多种细胞中都可以合成，SAA1和SAA2蛋白的氨基酸序列仅略有不同，相对分子质量在11.6~11.7kDa之间；SAA3基因由于其中一个外显子中出现了1个碱基插入的编码位移，导致该处产生翻译终止信号，属于假基因；SAA4基因合成组成型SAA（constitutiveSAA，C-SAA），在肝脏低水平表达，C-SAA浓度并不随着病理性（病情）变化而变化。在常规SAA检测中，以及下文中所提到的SAA，都是指A-SAA。

2．SAA的来源及代谢途径：

正常人体内的SAA含量较低，机体受到刺激后（炎症、感染、损伤、肿瘤等）产生一系列细胞因子，调控A-SAA的表达升高，成为此时体内主要的SAA。研究发现，正常组织细胞、肿瘤细胞以及动脉粥样硬化斑块中等多种细胞能合成A-SAA，提示肝外组织细胞中合成的SAA可作为免疫防御分子抵抗局部的炎症损伤。

SAA作为在炎症发生时被高度诱导的急性期蛋白，在宿主防御中起着重要作用。在炎症刺激急性期，SAA由被激活的巨噬细胞和纤维母细胞快速大量合成和释放进入血液中，并取代载脂蛋白A1（apolipoproteinA1，ApoA1），经由N端与高密度脂蛋白（high-densitylipoprotein，HDL）迅速结合。SAA浓度在感染3~6h开始升高，半衰期约50min，升高幅度可达正常值的10~倍。清除病原体后又可迅速地降低至正常水平，是反映机体感染情况和炎症恢复的灵敏指标。

SAA主要通过存在于血液中、细胞表面及细胞内的蛋白酶降解，肝脏是其主要的降解场所。由于SAA难溶于水，机体产生的SAA进入血液后迅速与HDL结合，改变了HDL颗粒的特性，使其颗粒增大，密度增加，影响机体胆固醇的代谢。SAA与HDL解离后才能降解，HDL可抑制SAA的降解。机体处于炎症状态时，SAA合成增加和降解减慢致血中SAA持续升高。肝外细胞产生的SAA主要通过细胞间的黏黏附及内吞作用经细胞表面或细胞内的蛋白酶降解。

3．SAA的检测方法：

目前检测SAA主要针对A-SAA亚型进行，SAA的量值可溯源至WHO国际标准品NIBSCcode：92/。

现SAA在国内注册上市的检测方法有：免疫比浊法、胶体金法、酶联免疫法、免疫荧光层析法等，这些方法都是基于抗原抗体特异性结合反应进行的检测。免疫比浊法是现阶段国内对大样本进行批量检测较为普遍的方法，其中免疫散射比浊法是临床上最早获得国家药品监督管理局（NationalMedicalProductsAdministration，NMPA）批准的SAA检测方法，可用于自动化仪器，大大提高了SAA在临床中的检测速度，同时也是现各方法中能够实现SAA可报告范围最大的方法学，其最高上限可达~mg/L。

SAA检测的样本要求除血清/血浆外，在一些特定蛋白分析仪和即时检验（point-of-caretesting，POCT）仪器上可使用全血样本。全血样本通过红细胞压积（hematocrit，HCT）校正后与血清/血浆样本有较好的一致性，有助于SAA医院门/急诊检验中的广泛应用。

4．SAA的参考区间：

国外在酶联免疫法和免疫比浊法方法学的研究中，血清SAA水平在健康人群中大多处于3mg/L以下，96%小于10mg/L。SAA水平不受性别和年龄影响，血清SAA参考区间为10mg/L，当血清SAA水平≥10mg/L时提示病理状态（感染性疾病、肿瘤等）的可能。国内对健康人小规模在胶体金法和散射免疫比浊法的研究提示血液中SAA的正常参考值为10mg/L，若血液中SAA≥10mg/L提示感染事件风险增加。现国内上市的SAA检测产品已经对血浆样本、全血样本与血清样本检测结果进行了一致性的性能验证，全血样本、血浆样本与血清样本参考区间一致。新生儿脐血与母血SAA浓度明显不同，表明SAA可能不跨胎盘转运，脐血SAA升高可成为新生儿感染的证据。

参考资料：

中国中西医结合学会检验医学专业委员会.血清淀粉样蛋白A在感染性疾病中临床应用的专家共识[J].中华检验医学杂志，,42(3):-.